생화학의 단백질

아미노산은 알파(α) 탄소라고 불리는 키랄 탄소에 아미노기(–NH2), 카복시기(–COOH), 수소 원자(–H), 곁사슬(R기, –R)이 결합하여 있는 화합물이다. 단백질은 아미노산이라고 불리는 단위체로 만들어진 아주 큰 고분자 중합체이다. 아미노기와 카복시기는 생리적인 조건 하에서는 –NH3+ 와 –COO− 로 존재한다. 곁사슬(R기)은 각각의 아미노산의 종류마다 다르며, R기의 특성은 단백질의 전체적인 3차원 구조에 큰 영향을 미친다. 어떤 아미노산은 그 자체로 또는 변형된 형태로 기능이 있다. 예를 들어, 글루탐산은 중요한 신경전달물질로 기능한다. 아미노산들은 펩타이드 결합을 통해 서로 결합할 수 있다. 이러한 탈수 반응으로 물 분자가 제거되고, 하나의 아미노산의 아미노기의 질소와 다른 하나의 아미노산의 카복실기 탄소가 펩타이드 결합 때문에 연결된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 분자를 다이펩타이드라고 하며, 짧은 길이의 아미노산(보통 30개 이하)이 연결된 분자를 펩타이드 또는 폴리펩타이드라고 한다. 단백질은 많은 수의 아미노산으로 구성되어 있다. 예를 들어, 중요한 혈장 단백질인 알부민은 585개의 아미노산 전기들로 구성되어 있다. 살아있는 세포의 거의 모든 반응에는 반응의 활성화 에너지를 낮추기 위한 효소가 필요하다. 실제로 항체를 사용하는 효소결합면역흡착검사(ELISA)는 현대 의학에서 다양한 생체분자를 검출하는 데 사용하는 가장 민감한 검사 중 하나이다. 아마도 제일 중요한 단백질은 효소이다. 효소는 기질이라고 불리는 특정 반응물 분자를 인식한 다음 반응을 촉매한다. 활성화 에너지를 낮춤으로써 효소는 반응 속도를 1,011배 이상으로 증가시킨다. 자발적으로 반응이 완료되는 데 3,000년이 걸릴 반응은 효소 반응으로 1초도 채 걸리지 않을 수 있다. 효소 자체는 반응에서 소모되지 않으며, 다음 반응에서 재사용된다. 다양한 작용기를 사용하여 효소의 활성을 조절하고, 세포 전체의 생화학적 조절을 가능하게 한다. 헤모글로빈의 구조. 빨간색과 파란색 리본은 글로빈 단백질을 표현하고, 녹색 구조는 헴기이다. 예를 들어, 단백질인 액틴과 미오신의 움직임은 궁극적으로 골격근의 수축을 일으킨다. 단백질은 구조적, 기능적 임무를 수행할 수 있다. 많은 단백질이 가지고 있는 특성 중 하나는 특정 분자나 특정 분자들의 유형에 특이적으로 결합한다는 것이고, 이러한 결합은 매우 선택적일 수 있다. 항체는 특정 유형의 분자와 결합하는 단백질의 한 예이다. 항체는 증쇄와 경쇄로 구성된다. 2개의 증쇄는 아미노산들 사이의 다이설파이드 결합을 통해 2개의 경쇄와 연결된다. 항체는 N-말단 도메인의 차이에 기초한 변형을 통해 특이적이게 된다. 예를 들어, "알라닌-글리신-트립토판-세린-아스파라긴-글리신-리신-…"과 같은 배열 순서이다. 2차 구조는 국지적인 형태와 관련이 있다. 단백질의 구조는 전통적으로 4가지 단계의 계층 구조로 설명된다. 단백질의 1차 구조는 아미노산의 선형적인 배열 순서로 결정된다. 아미노산들의 일부 조합은 α-나선이라고 불리는 코일 형태 또는 β-시트라고 불리는 시트 형태를 형성한다. 위의 헤모글로빈을 나타낸 그림에서도 일부 α-나선들을 볼 수 있다. 3차 구조는 단백질의 전체적인 3차원 입체 구조 형태이다. 이러한 단백질의 3차 구조는 아미노산의 배열 순서에 의해 결정된다. 실제로 아미노산 1개가 바뀌어도 전체 구조를 변화시킬 수 있다. 헤모글로빈의 β 소단위 체는 146개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다. 헤모글로빈의 β 소단위에의 6번째 아미노산인 글루탐산 잔기가 발린 잔기로 치환되면 헤모글로빈의 입체 구조가 바뀌어 낫 모양 적혈구 빈혈증을 일으킬 수 있다. 마지막으로 4차 구조는 4개의 소단위 체를 가지고 있는 헤모글로빈과 같이 여러 개의 폴리펩타이드 소단위 체를 가지고 있는 단백질의 구조와 관련이 있다. 모든 단백질이 두 개 이상의 소단위 체로 구성된 것은 아니다. 섭취된 단백질은 일반적으로 소장에서 단일 아미노산으로 분해되어 흡수된다. 그러고 나서 아미노산들은 새로운 단백질을 만들기 위해 결합할 수 있다. 아미노기 전달 효소는 아미노산의 아미노기를 다른 α-케토산으로 전달할 수 있다. 아미노산에서 아미노기가 제거되면, α-케토산이라고 불리는 탄소 골격이 남는다. 이것은 아미노산의 생합성에서 중요한데, 많은 생화학적 경로의 중간생성물들이 α-케토산 골격으로 전환된 다음, 아미노기 전달 반응을 통해 아미노기가 추가되기 때문이다. 그러고 나서 아미노산들은 서로 결합하여 단백질을 생성할 수 있다. 해당 과정, 시트르산 회로, 오탄당 인산 경로의 중간 생성물들은 단백질을 구성하는 20가지 아미노산들을 만드는 데 사용될 수 있으며, 대부분 세균과 식물은 아미노산 합성에 필요한 모든 효소를 가지고 있다. 그러나 사람 및 다른 포유류들은 단백질 합성에 사용되는 20가지 아미노산 중 절반 정도만 합성할 수 있다. 이들은 아이소류신, 류신, 리신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린을 합성할 수 없다. 이들은 필수 아미노산이기 때문에 섭취하는 것이 필수적이다. 포유류는 알라닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 타이로신과 같은 비필수 아미노산들은 합성하는 효소들을 합성하는 효소들을 가지고 있다. 포유류는 아르지닌과 히스티딘을 합성할 수 있지만, 어리고 생장 중인 동물은 충분한 양을 만들 수 없으므로, 아르지닌과 히스티딘은 종종 필수 아미노산으로 간주한다. 서열 정렬 및 구조 정렬과 같은 방법은 과학자들이 관련 분자들 사이의 상동성을 식별하는 데 도움을 주는 강력한 도구들이다. 서로 다른 두 단백질이 관련이 있는지, 즉 그들이 동종인지 아닌지를 결정하기 위해 과학자들은 서열 비교 방법을 사용한다. 단백질 간의 상동성을 발견하고, 관련성을 파악하는 것은 단백질 족의 진화적인 패턴을 밝혀내는 데 도움을 줄 수 있다. 두 단백질 서열이 얼마나 비슷한지를 발견함으로써, 단백질의 구조와 그에 따른 기능에 관한 내용을 얻을 수 있다. 단백질은 먼저 구성 성분인 아미노산으로 가수분해된다. 비슷한 과정이 단백질 분해에 사용된다. 혈액 중에 암모늄 이온(NH4+)으로 존재하는 유리 암모니아(NH3)는 생명체에 독성을 나타낸다. 따라서 질소 노폐물을 배설하기 위한 적절한 방법이 존재해야 한다. 동물들의 필요에 따라 각기 다른 배설 방법들이 진화해 왔다. 단세포 생물은 간단하게 암모니아를 환경으로 방출한다. 마찬가지로 경골어류는 암모니아를 물속으로 방출한다. 일반적으로 포유류는 요소 회로를 통해 암모니아를 요소로 전환한 다음, 요소를 배설한다.